| 中文题名： | 鸡热休克蛋白gp96的克隆表达以及纯化 |
| 姓名： | |
| 保密级别： | 公开 |
| 学科代码： | 071005 |
| 学科专业： | |
| 学生类型： | 硕士 |
| 学位： | 理学硕士 |
| 学位年度： | 2002 |
| 学校： | 北京师范大学 |
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| 学院： | |
| 研究方向： | 分子生物学 |
| 第一导师姓名： | |
| 第一导师单位： | |
| 第二导师姓名： | |
| 提交日期： | 2002-06-19 |
| 答辩日期： | 2002-06-11 |
| 外文题名： | Chicken Heat Shock Proteingp96 Cloning, Expression, and Purification |
| 中文关键词： | |
| 中文摘要： |
热休克蛋白是细胞内高度保守的，而且最丰富的一类蛋白。作为分子伴侣，热休克蛋白参与蛋白的折叠与去折叠、装配、运输和降解。近年来研究发现，热休克蛋白中的一些成员,例如HSP70、HSP90和 gp96,可以将与之结合的抗原肽递呈给MHC I类分子，并激活特异性CTL。鸡的gp96 (cgp96) cDNA被克隆到pET-30a载体中，并转入到大肠杆菌BL21(DE3)中。表达的带有6个组氨酸的cgp96融合蛋白通过镍离子鏊和层析柱进行纯化。结合实验证cgp96融合蛋白可以在体外有效地与人工合成的九肽结合。
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| 外文摘要： |
Heat-shock protein (HSPs) are the highly conserved and most abundant intracellular proteins. They worked as chaperones participating in the folding and unfolding of proteins, assembly of multisubunit complexes, transportation and degradation of proteins.
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| 参考文献总数： | 60 |
| 馆藏号： | 硕071005/9901 |
| 开放日期： | 2002-06-19 |
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