Hsp90是热激蛋白的一种，当生物体受到高温等刺激后，它的表达量会增加。当胁迫消除后，Hsp90在体内保持一定的含量，对生物长期适应环境起着重要作用。作为一种分子伴侣，Hsp90主要功能是保持亚稳态蛋白质的稳定，并协助蛋白质通过蛋白酶体途径或自噬-酶体途径降解。Alzheimer’s disease(AD)的病理特征之一是Tau蛋白形成神经原纤维缠结（neurofibrillary tangles）。Tau蛋白是一种微管结合蛋白，翻译后修饰，尤其是位点特异性磷酸化，影响Tau蛋白的构象，异常的Tau蛋白会形成聚集体。本论文利用遗传学的方法，通过杂交的的方式，在果蝇眼睛中同时过表达人源tau基因和突变的Hsp90基因。通过观察果蝇眼睛的粗糙程度，研究Hsp90对tau的毒性影响。同时统计了各种Hsp90突变体的寿命，研究Hsp90对寿命的影响。最后，对原位杂交的目的片段进行鉴定。结果表明，在果蝇体内表达突变的Hsp90基因，对果蝇眼睛的粗糙程度没有明显的改善。同种Hsp90突变体的寿命，在不同性别里有显著性差异；同种性别的Hsp90突变体之间的寿命，也有显著性差异。目的片段400bp处有酶切位点。